Chaperone für die Photosynthese

Chaperone, die für die funktionsfähige dreidimensionale Faltung von Proteinen verantwortlich sind, spielen bei der Neusynthese und beim Transport von Proteinen durch Membranen eine Rolle. Jetzt haben Heidelberger Biochemiker Chaperone identifiziert, die Lichtsammlerproteine nach ihrer Passage durch die Chloroplastenmembran in ihre funktionsfähige dreidimensionale Gestalt auffalten. Lichtsammlerproteine sind Sonnenkollektoren der Photosynthese und werden im Cytoplasma der Pflanzenzellen synthetisiert.

Als „Chaperone“ hatte man früher Anstandsdamen bezeichnet, die dafür zu sorgen hatten, dass heiratsfähige Mädchen sich schicklich benahmen. Molekular e Chaperone sind Protein e, die dafür sorgen, dass andere Protein e sich in ihre funktionstüchtige dreidimensionale Struktur falten können. Dadurch verhindern sie, dass beispielsweise neu synthetisierte Protein e sich zu nichtfunktionellen Aggregaten zusammenklumpen; sie sorgen also gewissermaßen dafür, dass sich die Protein e anständig benehmen (siehe auch Artikel „Anstandsdamen der Zelle“). Chaperone sind aber nicht nur bei der Neusynthese von Protein en von Bedeutung, sondern auch beim Transport von Protein en durch Membranen. Da Protein e die Tunnelsysteme der Membranen von Zellorganellen wie Mitochondrien und Chloroplasten nicht im dreidimensional gefalteten Zustand passieren können, müssen sie nach dem Durchqueren in die funktionsfähige Gestalt zurückgefaltet werden – eine Aufgabe von molekularen Anstandsdamen.

Prof. Dr. Irmgard Sinning © Universität Heidelberg

Professor Dr. Irmgard Sinning und ihre Arbeitsgruppe vom BiochemieZentrum der Universität Heidelberg (BZH) haben jetzt gezeigt, dass die Lichtsammlerproteine für die Photosynthese mithilfe eines Chaperons an ihren funktionellen Bestimmungsort in den Chloroplasten gelangen.

Für die Photosynthese verfügen alle grünen Pflanzen in ihren Chloroplasten über biologische Sonnenkollektoren, die sogenannten Lichtsammlerproteine: Da diese Proteine in der Pflanzenzelle nicht dort hergestellt werden, wo sie auch zum Einsatz kommen, müssen sie zunächst an ihren Bestimmungsort gebracht werden. Eine spezifisches Chaperon, sorgt dabei für eine sichere Begleitung. Über den Aufbau und die Funktion dieses Chaperon haben die Biochemiker der Universität Heidelberg nun elementare Erkenntnisse gewonnen, wobei unterschiedliche strukturbiologische Untersuchungsmethoden zum Einsatz kamen.

Durch den Prozess der Photosynthese wird die Energie des Sonnenlichts in chemische Energie umgewandelt, wobei Sauerstoff gebildet wird. Dazu besitzen alle grünen Pflanzen in ihren Chloroplasten biologische Sonnenkollektoren. Diese Lichtsammlerproteine sind die am häufigsten vorkommenden Membranproteine auf der Erde und für eine effiziente Photosynthese unverzichtbar. Wie alle Membranproteine beinhalten auch die Lichtsammlerproteine charakteristische hydrophobe Bereiche, mit denen sie in ihre Zielmembran eingebettet sind. Bis sie allerdings die Zielmembran, in diesem Fall Membransysteme in den Chloroplasten, erreichen, müssen diese hydrophoben Bereiche durch ein Chaperon abgeschirmt und dadurch vor schädlichen Interaktionen bewahrt werden.

Rückschlüsse auf Funktionsweise der "Anstandsdame" sind möglich

Als Chaperon für die Lichtsammlerproteine fungieren die Chloroplasten-Proteine mit der Bezeichnung cpSRP43 und cpSRP54. „Die Entschlüsselung der dreidimensionalen Struktur des Kern-Komplexes dieser beiden Proteine erlaubt nun grundlegende Rückschlüsse auf die Funktionsweise der ,Anstandsdame‘“, erläutert Prof. Dr. Irmgard Sinning. Die Wissenschaftler ihrer Arbeitsgruppe fanden heraus, dass an der Interaktion zwischen cpSRP43 und cpSRP54 zwei Proteinmotive beteiligt sind, die in ähnlicher Form auch beim Zugang zur Erbsubstanz im Zellkern eine zentrale Rolle spielen. Während der sogenannte „Histon-Code“, der bei den Prozessen im Zellkern zum Zuge kommt, bereits seit einigen Jahren bekannt ist, stellt sich jetzt die Frage nach der Bedeutung des neu entdeckten „Arginin-Codes“ in den Chloroplasten.

Die Heidelberger Wissenschaftler haben die Forschungen in enger Zusammenarbeit mit Fachkollegen der Technischen Universität München und der Europäischen Synchrotronstrahlungsquelle ESRF in Grenoble (Frankreich) durchgeführt. Für ihre Untersuchungen kombinierten die Wissenschaftler unterschiedliche strukturbiologische Methoden: Röntgenstrukturanalyse, Kernresonanzspektroskopie (NMR) und Röntgenkleinwinkelstreuung waren von zentraler Bedeutung für die Aufklärung der Architektur und Dynamik des Kern-Komplexes von cpSRP43 und cpSRP54. Zum Einsatz kam dabei auch die Proteinkristallisationsplattform am BZH, die durch das Exzellenzcluster CellNetworks der Universität Heidelberg unterstützt wird. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift „Nature Structural & Molecular Biology“ veröffentlicht.

Glossar

  • Das Zytoplasma (Zellplasma) ist der lichtmikroskopisch betrachtet mehr oder weniger unstrukturierte Teil einer Zelle.
  • Proteine (oder auch Eiweiße) sind hochmolekulare Verbindung aus Aminosäuren. Sie übernehmen vielfältige Funktionen in der Zelle und stellen mehr als 50 % der organischen Masse.
  • Biochemie ist die Lehre von den chemischen Vorgängen in Lebewesen und liegt damit im Grenzbereich zwischen Chemie, Biologie und Physiologie.
  • Molekular bedeutet: auf Ebene der Moleküle.
  • Histone sind Eiweiße, die der geordneten Verpackung der DNA-Helix in Form von Chromosomen dienen. Dabei wird die lange DNA-Helix um die Histone herum gewunden. Diese Komplexe aus DNA und Histonen werden Nukleosomen genannt und bilden die Untereinheit der Chromosomen.
  • Unter Photosynthese wird die Erzeugung hochmolekularer energiereicher Verbindungen (Glukose) aus einfachen Molekülen (Kohlendioxid, Wasser) verstanden, wobei beträchtliche Mengen Sauerstoff entstehen. Chlorophyllhaltige Organismen (höhere Pflanzen, Algen, phototrophe Bakterien) nutzen dafür die Sonnenlichtenergie.
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