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Chaperone, die für die funktionsfähige dreidimensionale Faltung von Proteinen verantwortlich sind, spielen bei der Neusynthese und beim Transport von Proteinen durch Membranen eine Rolle. Jetzt haben Heidelberger Biochemiker Chaperone identifiziert, die Lichtsammlerproteine nach ihrer Passage durch die Chloroplastenmembran in ihre funktionsfähige dreidimensionale Gestalt auffalten. Lichtsammlerproteine sind Sonnenkollektoren der Photosynthese und werden im Cytoplasma der Pflanzenzellen synthetisiert.
Als „Chaperone“ hatte man früher Anstandsdamen bezeichnet, die dafür zu sorgen hatten, dass heiratsfähige Mädchen sich schicklich benahmen. Molekulare Chaperone sind Proteine, die dafür sorgen, dass andere Proteine sich in ihre funktionstüchtige dreidimensionale Struktur falten können. Dadurch verhindern sie, dass beispielsweise neu synthetisierte Proteine sich zu nichtfunktionellen Aggregaten zusammenklumpen; sie sorgen also gewissermaßen dafür, dass sich die Proteine anständig benehmen (siehe auch Artikel „Anstandsdamen der Zelle“). Chaperone sind aber nicht nur bei der Neusynthese von Proteinen von Bedeutung, sondern auch beim Transport von Proteinen durch Membranen. Da Proteine die Tunnelsysteme der Membranen von Zellorganellen wie Mitochondrien und Chloroplasten nicht im dreidimensional gefalteten Zustand passieren können, müssen sie nach dem Durchqueren in die funktionsfähige Gestalt zurückgefaltet werden – eine Aufgabe von molekularen Anstandsdamen.
Professor Dr. Irmgard Sinning und ihre Arbeitsgruppe vom BiochemieZentrum der Universität Heidelberg (BZH) haben jetzt gezeigt, dass die Lichtsammlerproteine für die Photosynthese mithilfe eines Chaperons an ihren funktionellen Bestimmungsort in den Chloroplasten gelangen.
Für die Photosynthese verfügen alle grünen Pflanzen in ihren Chloroplasten über biologische Sonnenkollektoren, die sogenannten Lichtsammlerproteine: Da diese Proteine in der Pflanzenzelle nicht dort hergestellt werden, wo sie auch zum Einsatz kommen, müssen sie zunächst an ihren Bestimmungsort gebracht werden. Eine spezifisches Chaperon, sorgt dabei für eine sichere Begleitung. Über den Aufbau und die Funktion dieses Chaperon haben die Biochemiker der Universität Heidelberg nun elementare Erkenntnisse gewonnen, wobei unterschiedliche strukturbiologische Untersuchungsmethoden zum Einsatz kamen.
Durch den Prozess der Photosynthese wird die Energie des Sonnenlichts in chemische Energie umgewandelt, wobei Sauerstoff gebildet wird. Dazu besitzen alle grünen Pflanzen in ihren Chloroplasten biologische Sonnenkollektoren. Diese Lichtsammlerproteine sind die am häufigsten vorkommenden Membranproteine auf der Erde und für eine effiziente Photosynthese unverzichtbar. Wie alle Membranproteine beinhalten auch die Lichtsammlerproteine charakteristische hydrophobe Bereiche, mit denen sie in ihre Zielmembran eingebettet sind. Bis sie allerdings die Zielmembran, in diesem Fall Membransysteme in den Chloroplasten, erreichen, müssen diese hydrophoben Bereiche durch ein Chaperon abgeschirmt und dadurch vor schädlichen Interaktionen bewahrt werden.

Originalveröffentlichung:
I. Holdermann, N.H. Meyer, A. Round, K. Wild, M. Sattler, I. Sinning: Chromodomains read the arginine code of post-translational targeting. Nat Struct Mol Biol. 2012 Jan 8. doi: 10.1038/nsmb.2196
Weitere Informationen:
Prof. Dr. Irmgard Sinning
Biochemie-Zentrum
Tel.: 06221/ 54 - 4781
E-Mail: irmi.sinning(at)bzh.uni-heidelberg.de
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