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13.02.2012

Chaperone für die Photosynthese

Chaperone, die für die funktionsfähige dreidimensionale Faltung von Proteinen verantwortlich sind, spielen bei der Neusynthese und beim Transport von Proteinen durch Membranen eine Rolle. Jetzt haben Heidelberger Biochemiker Chaperone identifiziert, die Lichtsammlerproteine nach ihrer Passage durch die Chloroplastenmembran in ihre funktionsfähige dreidimensionale Gestalt auffalten. Lichtsammlerproteine sind Sonnenkollektoren der Photosynthese und werden im Cytoplasma der Pflanzenzellen synthetisiert.

Als „Chaperone“ hatte man früher Anstandsdamen bezeichnet, die dafür zu sorgen hatten, dass heiratsfähige Mädchen sich schicklich benahmen. Molekulare Chaperone sind Proteine, die dafür sorgen, dass andere Proteine sich in ihre funktionstüchtige dreidimensionale Struktur falten können. Dadurch verhindern sie, dass beispielsweise neu synthetisierte Proteine sich zu nichtfunktionellen Aggregaten zusammenklumpen; sie sorgen also gewissermaßen dafür, dass sich die Proteine anständig benehmen (siehe auch Artikel „Anstandsdamen der Zelle“). Chaperone sind aber nicht nur bei der Neusynthese von Proteinen von Bedeutung, sondern auch beim Transport von Proteinen durch Membranen. Da Proteine die Tunnelsysteme der Membranen von Zellorganellen wie Mitochondrien und Chloroplasten nicht im dreidimensional gefalteten Zustand passieren können, müssen sie nach dem Durchqueren in die funktionsfähige Gestalt zurückgefaltet werden – eine Aufgabe von molekularen Anstandsdamen.

Rückschlüsse auf Funktionsweise der "Anstandsdame" sind möglich

Als Chaperon für die Lichtsammlerproteine fungieren die Chloroplasten-Proteine mit der Bezeichnung cpSRP43 und cpSRP54. „Die Entschlüsselung der dreidimensionalen Struktur des Kern-Komplexes dieser beiden Proteine erlaubt nun grundlegende Rückschlüsse auf die Funktionsweise der ,Anstandsdame‘“, erläutert Prof. Dr. Irmgard Sinning. Die Wissenschaftler ihrer Arbeitsgruppe fanden heraus, dass an der Interaktion zwischen cpSRP43 und cpSRP54 zwei Proteinmotive beteiligt sind, die in ähnlicher Form auch beim Zugang zur Erbsubstanz im Zellkern eine zentrale Rolle spielen. Während der sogenannte „Histon-Code“, der bei den Prozessen im Zellkern zum Zuge kommt, bereits seit einigen Jahren bekannt ist, stellt sich jetzt die Frage nach der Bedeutung des neu entdeckten „Arginin-Codes“ in den Chloroplasten.

Die Heidelberger Wissenschaftler haben die Forschungen in enger Zusammenarbeit mit Fachkollegen der Technischen Universität München und der Europäischen Synchrotronstrahlungsquelle ESRF in Grenoble (Frankreich) durchgeführt. Für ihre Untersuchungen kombinierten die Wissenschaftler unterschiedliche strukturbiologische Methoden: Röntgenstrukturanalyse, Kernresonanzspektroskopie (NMR) und Röntgenkleinwinkelstreuung waren von zentraler Bedeutung für die Aufklärung der Architektur und Dynamik des Kern-Komplexes von cpSRP43 und cpSRP54. Zum Einsatz kam dabei auch die Proteinkristallisationsplattform am BZH, die durch das Exzellenzcluster CellNetworks der Universität Heidelberg unterstützt wird. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift „Nature Structural & Molecular Biology“ veröffentlicht.
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Universität Heidelberg (09.02.2012) - 13.02.2012

Originalveröffentlichung:
I. Holdermann, N.H. Meyer, A. Round, K. Wild, M. Sattler, I. Sinning: Chromodomains read the arginine code of post-translational targeting. Nat Struct Mol Biol. 2012 Jan 8. doi: 10.1038/nsmb.2196


Weitere Informationen:
Prof. Dr. Irmgard Sinning
Biochemie-Zentrum
Tel.: 06221/ 54 - 4781
E-Mail: irmi.sinning(at)bzh.uni-heidelberg.de

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