Mitochondrien erfüllen in einer Zelle wichtige Aufgaben. In ihnen gewinnt die Zelle nicht nur Energie. Sie üben zum Beispiel auch eine regulatorische Funktion aus, denn bestimmte Enzyme in den Organellen können den sogenannten programmierten Zelltod einleiten und defekte oder gealterte Zellen gezielt sterben lassen. Für ihre Aufgaben brauchen die Mitochondrien viele Proteine, die sie nicht selbst herstellen können. Der klassische Weg des Proteinimports verläuft über riesige molekulare Komplexe in der äußeren Membran, die sogenannten Translokasen. Diese erkennen bestimmte Sequenzen an den noch nicht ganz fertigen, aber für die Mitochondrien bestimmten Proteinvorläufern. Daraufhin transportieren sie die Vorläuferproteine über die äußere Membran. Danach geht es in vielen Fällen weiter zu Translokasen in der inneren Membran, die eine ähnliche Funktion ausüben.

Was aber passiert mit den Substanzen, die zwischen den Membranen bleiben müssen, wie zum Beispiel den sogenannten Chaperonen aus der Familie der kleinen Tim-Proteine, die anderen Proteinen im Intermembranraum helfen, sich korrekt zu falten?

Chacinska und ihre Kollegen am Lehrstuhl von Prof. Pfanner fanden 2004 das Enzym Mia40, das die Proteinvorläufer der Tim-Chaperone an der Translokase der äußeren Membran abholt. Es erkennt ein spezifisches Signal, das nur Proteine tragen, die zwischen den Membranen bleiben sollen. Es handelt sich dabei um eine kurze Sequenz aus Aminosäuren, die vor die schwefelhaltige Aminosäure Cystein vorgeschaltet sind. Mia40 bindet an solche Moleküle, in dem es zwischen sich und dem Cystein eine Disulfidbrücke aufbaut. Hierzu entzieht es dem Schwefel in dem Cysteinbaustein ein Elektron, es oxidiert ihn. Das kann Mia40 nicht alleine, es benötigt noch einen Mitspieler, das Enzym Erv1. Erv1 macht die Bildung einer Disulfidbrücke überhaupt erst möglich, indem es das Mia40 zuvor oxidiert. „Zum anderen bildet es zusammen mit Mia40 wahrscheinlich einen Schutzraum“, sagt Chacinska. In diesem Schutzraum wird eine weitere Verbindung zwischen zwei Cysteinen ins Innere des Proteins eingebaut.